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牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一個(gè)家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)錨連接在細(xì)胞表面的。在哺乳動(dòng)物中發(fā)現(xiàn)了這個(gè)家族的六名成員(GPC-GPC6)。已經(jīng)研制出幾種抗gpc3抗體。產(chǎn)品性質(zhì)同義詞Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工會(huì)編號(hào)P51654-1來源重組人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表達(dá)于C-端的HK293細(xì)胞和AVI標(biāo)記。里面有GLN-25-559。分子量該蛋白質(zhì)的預(yù)測(cè)兆瓦為63.6kda。由于糖基化,蛋白質(zhì)遷移到42kda,80-135kda基于三聯(lián)頁面結(jié)果。純潔根據(jù)三-BIS頁面確定的90%產(chǎn)品用Lal法測(cè)定每一種蛋白質(zhì)。公式化在PBS(PPS)中用0.22離子過濾溶液凍干(PH7.4)。通常在凍干前添加5%海藻糖作為保護(hù)劑。重建離心管打開前。建議將其重組為超過100克/毫升的濃度(凍干時(shí)通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸餾水中溶解凍干蛋白。隨著醫(yī)藥科技的發(fā)展,透明質(zhì)酸在醫(yī)藥這方面的應(yīng)用將越來越多,包括作為藥物載體和組織工程的基質(zhì)。Neuromedin B
泛素化是通過三個(gè)酶促步驟實(shí)現(xiàn)的。在ATP依賴的過程中,泛素酶(E1)催化與泛素形成活性硫酯鍵,然后轉(zhuǎn)移到泛素載體蛋白的活性位點(diǎn)半胱氨酸(E2)。泛素級(jí)聯(lián)對(duì)特定底物蛋白的選擇性依賴于E2結(jié)合酶(細(xì)胞中包含的相對(duì)較少)和泛素-蛋白連接酶(E3)之間的相互作用,迄今為止已經(jīng)鑒定出600多種這種酶。E3s是一個(gè)大的,多樣化的蛋白質(zhì)組,其特征是幾個(gè)確定的基序之一。這些包括HECT(與e6相關(guān)蛋白c端同源),RING(真正有趣的新基因)或U-box(沒有Zn2+結(jié)合配體的完整補(bǔ)充的修飾的RING基序)結(jié)構(gòu)域。而HECTE3s在泛素化過程中具有直接的催化作用,RING和U-boxE3s促進(jìn)蛋白質(zhì)泛素化。后兩種E3類型充當(dāng)適配器類分子。它們使E2和底物足夠接近,從而促進(jìn)底物的泛素化。雖然許多RING-typee3,如MDM2和c-Cbl,可以單獨(dú)發(fā)揮作用,但其他一些是作為更大的多蛋白復(fù)合體的組成部分,如后期促進(jìn)復(fù)合體。綜上所述,這些多面的特性和相互作用使E3s能夠利用泛素-蛋白酶體系統(tǒng),在真核生物的所有細(xì)胞中提供一種強(qiáng)大而具體的蛋白質(zhì)機(jī)制。該篩選了11種常用E2結(jié)合酶,可以篩選具有E3連接酶活性的蛋白所匹配的E2酶.Recombinant Human BD-2α-凝血酶,是血液凝固途徑中的關(guān)鍵酶。它負(fù)責(zé)將纖維蛋白原轉(zhuǎn)化為纖維蛋白,形成血凝塊的基礎(chǔ)。
糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶,經(jīng)過和平空間站伊麗莎菌克隆,主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重組表達(dá)(比活性:100000U/mL),可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復(fù)雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點(diǎn)為糖蛋白內(nèi)側(cè)N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵,同時(shí)將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉(zhuǎn)化為天冬氨酸。本產(chǎn)品帶his標(biāo)簽,常應(yīng)用于抗體及其相關(guān)蛋白完全去糖基化。另外,我司還提供其他類型的糖苷酶,包括酵母重組表達(dá)的N-糖苷酶F(比活性:750000U/mL),內(nèi)切糖苷酶H,內(nèi)切糖苷酶S。產(chǎn)品信息產(chǎn)品性質(zhì)中文別名(Chinesesynonym)N-糖酰胺酶F;N-糖苷酶F英文別名(Englishsynonym)PNGaseF來源(Source)酵母重組表達(dá)分子量(Molecularweight)36kDa比活性(Specificactivity)100000U/mL緩沖液組分(Buffer)20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol
3C樣蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro),正式名稱為C30內(nèi)肽酶或3-胰凝乳蛋白酶樣蛋白酶,[2]是在冠狀病毒中發(fā)現(xiàn)的主要蛋白酶。它在11個(gè)保守位點(diǎn)切割冠狀病毒多蛋白。它是一種半胱氨酸蛋白酶,是蛋白酶PA家族的成員。它在其活性位點(diǎn)具有半胱氨酸-組氨酸催化二聯(lián)體并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽鍵。酶委員會(huì)將這個(gè)家族稱為SARS冠狀病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶對(duì)應(yīng)于冠狀病毒非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶(3Cpro),是一種在小核糖核酸病毒中發(fā)現(xiàn)的同源蛋白酶。3C樣蛋白酶能夠催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸(絲氨酸、丙氨酸或甘氨酸)之間的肽鍵。例如,SARS冠狀病毒3CLpro可以自我切割以下肽:[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是對(duì)應(yīng)于SARS3C樣蛋白酶的兩個(gè)自切割位點(diǎn)的兩個(gè)肽該蛋白酶在冠狀病毒復(fù)制酶多蛋白(P0C6U8)的加工過程中很重要。它是冠狀病毒中的主要蛋白酶,對(duì)應(yīng)于非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。[6]它在11個(gè)保守位點(diǎn)切割冠狀病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位點(diǎn)具有半胱氨酸-組氨酸催化二元組。[4]半胱氨酸的硫作為親核試劑,組氨酸的咪唑環(huán)作為一般堿基。在某些疾病中,特定蛋白質(zhì)的泛素化水平可能發(fā)生變化,因此,泛素化蛋白質(zhì)可以作為疾病的生物標(biāo)志物。
N-糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶,經(jīng)過和平空間站伊麗莎菌克隆,主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。酵母重組表達(dá)N-糖苷酶F(比活性:750000U/mL),可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復(fù)雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點(diǎn)為糖蛋白內(nèi)側(cè)N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵,同時(shí)將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉(zhuǎn)化為天冬氨酸。本產(chǎn)品帶his標(biāo)簽,常應(yīng)用于抗體及其相關(guān)蛋白完全去糖基化。另外,我司還提供其他類型的糖苷酶,包括酵母重組表達(dá)的N-糖苷酶F,糖苷內(nèi)切酶H,糖苷內(nèi)切酶S。產(chǎn)品信息產(chǎn)品性質(zhì)中文別名(Chinesesynonym)N-糖酰胺酶F;N-糖苷酶F英文別名(Englishsynonym)PNGaseF來源(Source)酵母重組表達(dá)分子量(Molecularweight)36kDa比活性(Specificactivity)750000U/mL緩沖液組分(Buffer)20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol酵母重組表達(dá)N-糖苷酶F(PNGase F)是一種通過酵母重組表達(dá)系統(tǒng)生產(chǎn)的酶。Recombinant Mouse CD8 alpha/CD8A Protein,His Tag
透明質(zhì)酸(Hyaluronic Acid,簡(jiǎn)稱HA)是一種存在于人體和動(dòng)物組織中的天然高分子多糖,稱為糖醛酸或玻尿酸。Neuromedin B
標(biāo)題:牛凝血酶(Bovine Thrombin)的高比活應(yīng)用及其在生物醫(yī)學(xué)研究中的重要性摘要牛凝血酶(Bovine Thrombin),一種高比活度的絲氨酸蛋白水解酶,具有>2000 IU/mg的特異性活性,廣泛應(yīng)用于生物醫(yī)學(xué)研究和臨床,本文綜述了牛凝血酶的分子特性、在血液凝固中的作用機(jī)制以及其在科研和工業(yè)生產(chǎn)中的應(yīng)用。引言牛凝血酶是從牛血漿中提取的酶,分子量為37KD,由兩條肽鏈(31KD和6KD)通過二硫鍵組成。作為凝血過程中的關(guān)鍵酶,牛凝血酶催化纖維蛋白原(fibrinogen)水解,形成纖維蛋白單體,進(jìn)而促進(jìn)血凝塊的形成。由于其高度的序列專一性和水解效率,牛凝血酶不僅在生理止血中發(fā)揮作用,也作為分子生物學(xué)研究中的工具酶。材料與方法產(chǎn)品性質(zhì)分析:分析牛凝血酶的CAS號(hào)、分子量、比活度、外觀和純度等物理化學(xué)性質(zhì)。運(yùn)輸和保存方法:評(píng)估牛凝血酶的運(yùn)輸條件和長(zhǎng)期儲(chǔ)存穩(wěn)定性。使用方法:探討牛凝血酶在不同實(shí)驗(yàn)條件下的溶解、復(fù)溶和消化條件。Neuromedin B