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蛋白質翻譯后修飾組學:蛋白質翻譯后修飾(Post-translational modification, PTM)是指對翻譯后的蛋白質進行共價加工的過程。它通過在一個或多個氨基酸殘基加上修飾基團,可以改變蛋白質的物理、化學性質,進而影響蛋白質的空間構象和活性狀態(tài)、亞細胞定位、折疊及其穩(wěn)定性以及蛋白質-蛋白質相互作用。蛋白質翻譯后修飾的豐度變化在生命活動研究中具有重大意義,異常的翻譯后修飾會導致多種疾病的發(fā)生。質譜可以分辨蛋白質修飾前和修飾后分子量上的變化,因此只要知道靶蛋白翻譯后修飾前后分子量的變化,就能對翻譯后修飾方式進行鑒定和定量。蛋白質有哪些翻譯后修飾?廣州琥珀?;揎椀鞍踪|組學研究
翻譯后修飾蛋白組學分析:蛋白質組學的研究的工作不只聚焦于細胞不同生長時期或是疾病條件下的蛋白質表達水平變化,許多至關重要的生命進程不只由蛋白質相對豐度控制,更重要的是被時空特異分布的、可逆的翻譯后修飾所調控,因而揭示翻譯后修飾發(fā)生規(guī)律是解析蛋白質復雜多樣的生物功能的一個重要前提。蛋白質發(fā)生翻譯后修飾時其分子質量會發(fā)生響應的改變,通過質譜能夠精確測定蛋白質或多肽的分子質量。同時,發(fā)生翻譯后修飾的蛋白質再樣本中含量低且動態(tài)范圍廣,所以在質譜檢測前需要對發(fā)生修飾的蛋白質或肽段進行富集。貴州蛋白質糖基化修飾組學分析乙?;揎検求w內保守的可逆轉的蛋白修飾。
蛋白質磷酸化修飾組學技術優(yōu)點:1、全方面性:磷酸化蛋白質組學以整個細胞蛋白為研究對象,研究內容包括了細胞內具有生命功能的蛋白,如細胞增生、細胞分裂和細胞分化等相關蛋白,因而研究更為全方面。2、可靠性:傳統(tǒng)的生物學研究蛋白質磷酸化往往針對特定條件,以兩個蛋白或更多蛋白之間的相互作用為出發(fā)點,具有局限性,缺乏整體認識。磷酸化蛋白質組學則可檢測不同蛋白激酶及磷酸化酶對同一個蛋白磷酸化程度的影響,因而結果具有普遍性和可靠性。3、有效性:磷酸化蛋白質組學反映的是細胞內真實發(fā)生的事件,在一次試驗中考慮了不同變量,克服了生物學中逐步添加變量的缺陷。4、探索性:磷酸化蛋白質組學以細胞內蛋白為研究對象,相對于傳統(tǒng)的生物學研究以及蛋白質芯片,更易發(fā)現(xiàn)未知的新磷酸化位點和磷酸化蛋白質。如果可以聯(lián)合生物學技術,則可以發(fā)現(xiàn)具有磷酸化或者去磷酸化功能的酶。
蛋白質乙酰化修飾的功能:目前對乙?;揎椀墓δ苎芯恐饕性趯毎D錄調控,以及對代謝通路的調控這兩個方面。在眾多乙?;揎椀牡鞍踪|中,研究較多的要數(shù)細胞核中包圍DNA的組蛋白了。組蛋白和DNA纏繞構成核小體,組蛋白的甲基化、乙?;揎椖軌蛘{節(jié)DNA纏繞的松緊度,從而對基因表達進行調控,因此,組蛋白的翻譯后修飾是表觀遺傳學研究中的重要一環(huán)。另外,研究也發(fā)現(xiàn)乙?;揎椘毡榇嬖谟谌说亩喾N代謝酶之中,并且參與調控代謝通路以及代謝酶的活性。其中在肝臟這樣的代謝中就存在著多種代謝酶被高度乙酰化。在早期的研究中,乙?;揎椧恢北徽J為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾。
質譜分析乙?;鞍踪|組:質譜分析技術可以對蛋白質組中的乙?;鞍走M行鑒定、乙?;稽c定位以及定量。當質譜用于乙?;康鞍捉M研究中時,因為乙?;鞍踪|在生物樣本中含量低、動態(tài)范圍廣,需要先對乙酰化肽段進行富集,然后再對富集得到的乙酰化肽段樣品進行定量分析。質譜定量乙酰化蛋白組采用肽段預分離降低高豐度蛋白的影響,結合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙酰化的肽段,從而實現(xiàn)大規(guī)模乙?;蔫b定及定量。為了鑒定和定量更多的乙?;亩?,在酶切過程中還可使用多種不同的酶對蛋白樣品進行酶切。蛋白質翻譯后修飾在蛋白質中磷酸化位點分析時應該注意些什么問題?廣州琥珀酰化修飾蛋白質組學研究
蛋白質翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質的活性。廣州琥珀?;揎椀鞍踪|組學研究
蛋白質乙酰化修飾組學技術:乙?;揎検求w內保守的可逆轉的蛋白修飾,對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著重要的作用。此外,還存在的非組蛋白乙酰化修飾參與了代謝通路及代謝酶活性的調節(jié)。采用肽段預分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙?;b定的影響,再結合免疫共沉淀通過抗體富集乙酰化的肽段,從而實現(xiàn)乙酰化的鑒定及定量。樣品要求:1、SDS-PAGE條帶:5個以上可見考染條帶。2、溶液(目標蛋白質):目標蛋白總量>50μg,目標蛋白濃度>80%。3、溶液(大規(guī)模混合蛋白質):蛋白總量>1mg,蛋白濃度>1μg/μl。廣州琥珀?;揎椀鞍踪|組學研究
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