蛋白質(zhì)有哪些翻譯后修飾？作用機制和生物學(xué)功能是什么？前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯后加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學(xué)修飾和剪切。當合成蛋白質(zhì)時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)的翻譯后蛋白質(zhì)其他的生物化學(xué)官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質(zhì)上從而改變蛋白質(zhì)的化學(xué)性質(zhì)，或是造成結(jié)構(gòu)的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質(zhì)的功能。再者，酶可以從蛋白質(zhì)的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素它會在建立雙硫鍵后被剪開兩次，并在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質(zhì)包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。蛋白質(zhì)發(fā)生翻譯后修飾時其分子質(zhì)量會發(fā)生響應(yīng)的改變，通過質(zhì)譜能夠精確測定蛋白質(zhì)或多肽的分子質(zhì)量。四川丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)
蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾分析：組蛋白是一類高度保守的蛋白質(zhì)，是染色質(zhì)的關(guān)鍵成分，是DNA包裝的結(jié)構(gòu)單位。組蛋白的功能受其翻譯后修飾介導(dǎo)。組蛋白翻譯后修飾包括通過絲氨酸或蘇氨酸殘基的磷酸化，賴氨酸或精氨酸的甲基化，賴氨酸的乙酰化和脫乙?；?，賴氨酸的泛素化和磺?；葘M蛋白進行的共價修飾。組蛋白這些修飾對于核完整性至關(guān)重要，因為它們可以調(diào)節(jié)染色質(zhì)結(jié)構(gòu)并募集參與基因調(diào)節(jié)、DNA修復(fù)和染色體濃縮的酶。組蛋白的翻譯后修飾大多位于N末端的尾巴上，因為N末端是蛋白質(zhì)中比較暴露和比較靈活的區(qū)域。分析組蛋白翻譯后修飾有助于探索組蛋白修飾與染色體濃縮、DNA轉(zhuǎn)錄等生物功能之間的關(guān)系。武漢蛋白質(zhì)糖基化修飾組學(xué)有哪些蛋白質(zhì)有哪些翻譯后修飾？
蛋白質(zhì)修飾位點分析：基于LC-MS/MS分析能夠精確測定蛋白質(zhì)或多肽分子質(zhì)量這一特性，從而檢測蛋白質(zhì)或者多肽上位點發(fā)生何種修飾?？蓹z測修飾類型如下： 磷酸化、糖基化、乙?；?、泛素化、丙酰化、丁?；⒈；⑽於；?、琥珀?；?、單甲基化、二甲基化、三甲基化。1、磷酸化：信號轉(zhuǎn)導(dǎo)、細胞周期、生長發(fā)育機理等；2、糖基化：蛋白質(zhì)折疊、更新以及免疫應(yīng)答等；3、乙?；夯虮磉_調(diào)控、細胞凋亡、細胞代謝、蛋白質(zhì)穩(wěn)定性以及神經(jīng)退行性的病變等；4、泛素化：細胞周期、細胞凋亡、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、DNA修復(fù)以及信號轉(zhuǎn)導(dǎo)等；5、甲基化：染色質(zhì)結(jié)構(gòu)及轉(zhuǎn)錄調(diào)控等；6、丙?；?/ 丙二?；?/ 戊二?；?/ 琥珀?；褐饕嬖谟诰€粒體和細菌中，與代謝過程密切相關(guān)。
蛋白翻譯后修飾：蛋白質(zhì)氨基酸序列的特定位置可以與化學(xué)基團或者小分子量的蛋白共價結(jié)合從而發(fā)生蛋白質(zhì)翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs）。翻譯后修飾是蛋白質(zhì)生物合成的一個步驟，翻譯后多肽鏈在成為成熟的蛋白質(zhì)產(chǎn)品之前要經(jīng)過修飾，PTMs的類型包括磷酸化、乙酰化、糖基化、泛素化和二硫鍵等等，它導(dǎo)致蛋白質(zhì)組復(fù)雜性的大幅增加。對于任何給定的蛋白質(zhì)，各種各樣的PTMs提供了一種通過改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能來促進細胞快速變化的方法。PTMs在信號轉(zhuǎn)導(dǎo)、蛋白質(zhì)穩(wěn)定性和周轉(zhuǎn)率、蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)識別和相互作用以及空間定位中起著至關(guān)重要的作用。乙?；揎検求w內(nèi)保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾。
蛋白質(zhì)翻譯后修飾的檢測方法：質(zhì)譜是蛋白質(zhì)翻譯后修飾檢測的常用技術(shù)之一，可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測。蛋白質(zhì)翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs），如磷酸化、乙?；?、泛素化、SUMO化、糖基化等，大幅度的增加了蛋白質(zhì)組的復(fù)雜性。檢測蛋白質(zhì)的翻譯后修飾，了解它們?nèi)绾喂ぷ?、影響蛋白質(zhì)組和調(diào)控基因組將極大地提高我們對遺傳學(xué)和表觀遺傳學(xué)的理解。目標蛋白的PTMs研究通常需要一個富集步驟，因為修飾蛋白的豐度一般較低。大多數(shù)PTMs檢測方法都是結(jié)合富集策略開發(fā)的，以比較好的識別、驗證和研究目標蛋白中PTMs的功能。乙?；揎棇毎藘?nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著非常重要的作用。武漢蛋白質(zhì)糖基化修飾組學(xué)有哪些
蛋白質(zhì)磷酸化修飾鑒定方法有免疫印跡技術(shù)。四川丙二酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)
蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)定量分析：1. SILAC細胞標記，組織/細胞破碎，提取、提純目的蛋白質(zhì)（基于SILAC的乙?；揎椊M學(xué)定量）。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段。3. 對多肽片段進行iTRAQ標記（基于iTRAQ的乙?；揎椊M學(xué)定量）。4. 使用高效特異性乙酰化抗體對乙?；揎楇亩芜M行免疫富集。5. 使用LC-MS/MS對富集的乙酰化肽段進行序列分析。6. 數(shù)據(jù)分析，比對不同樣本中蛋白乙酰化修飾水平差異，并對產(chǎn)生變化的生物學(xué)意義進行解釋。四川丙二酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)
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