哈爾濱氧化修飾蛋白質組學研究

質譜分析蛋白翻譯后修飾原理：相較于沒有發(fā)生翻譯后修飾的蛋白，翻譯后修飾蛋白會在特定肽段序列有分子量的增加。在蛋白翻譯后修飾方式的質譜分析過程中，蛋白會首先被酶切成肽段，然后進入質譜進行分析；通過質譜分析，得到的是一系列肽段的相對分子質量信息。對于某一個特定的肽段而言，在沒有發(fā)生任何翻譯后修飾的情況下其序列信息和分子量是確定的，當它發(fā)生了某種翻譯后修飾之后，例如磷酸化修飾，因為磷酸根的分子量也是確定的，所以在質譜檢測過程中如果發(fā)現(xiàn)部分肽段的分子量剛好增加了一個磷酸根的分子量，則可以假設這個肽段發(fā)生了磷酸化修飾，再通過二級或多級質譜的譜圖進行二次確認即可實現(xiàn)翻譯后修飾類型鑒定及修飾位點分析等。乙?；揎棇毎藘?nèi)轉錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。哈爾濱氧化修飾蛋白質組學研究

蛋白質磷酸化修飾組學技術：蛋白質的磷酸化修飾是生物體內(nèi)重要的共價修飾方式之一。磷酸化修飾本身所具有的簡單、靈活、可逆的特性，以及磷酸基團的供體ATP的易得性，使得磷酸化修飾被真核細胞所選擇接受成為一種普遍的調控手段。蛋白質的磷酸化和去磷酸化這一可逆過程，幾乎調節(jié)著包括細胞的增殖、發(fā)育、分化、細胞骨架調控、細胞凋亡、神經(jīng)活動、肌肉收縮、新陳代謝發(fā)生等生命活動的過程，并且可逆的蛋白質磷酸化是目前所知道的主要的信號轉導方式。目前已經(jīng)知道有許多人類疾病是由于異常的磷酸化修飾所引起，而有些磷酸化修飾卻是某種疾病所導致的后果。廣州乙?；揎椀鞍踪|組學服務蛋白質修飾可檢測修飾類型有磷酸化、糖基化、乙酰化、泛素化、丙?；⒍□；⒈；?。

蛋白質乙?；揎椂x：蛋白質在細胞中經(jīng)過翻譯后，到被運輸?shù)较鄳募毎鞑⑶野l(fā)生特定的生物學作用前會經(jīng)過很重要的一步加工，那就是蛋白質翻譯后修飾加工。蛋白質翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質的活性、定位或功能。通過蛋白質翻譯后修飾也進一步增加了細胞通路機制和生命活動的多樣性和復雜性。常見的蛋白質翻譯后修飾包括磷酸化，乙酰化，糖基化，泛素化等。蛋白質乙酰化修飾，顧名思義指的就是在蛋白質原有基礎上面嫁接上乙酰化基團。在細胞中，乙?；揎椀姆磻梢阴；D移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙?；D移并添加在蛋白質賴氨酸殘基上。在早期的研究中，乙酰化修飾一直被認為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾，直到后來研究發(fā)現(xiàn)原核細胞中年也存在著蛋白質乙?；揎?。所以，乙?；揎検窃撕驼婧松锼灿械囊环N翻譯后修飾類型。

蛋白質乙?；揎椊M學技術：乙酰化修飾是體內(nèi)高度保守的可逆轉的蛋白修飾，對細胞核內(nèi)轉錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。此外，還存在大量的非組蛋白乙?；揎梾⑴c了代謝通路及代謝酶活性的調節(jié)。乙?；揎椊M學技術服務采用肽段預分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙?；b定的影響，再結合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙酰化的肽段，從而實現(xiàn)大規(guī)模乙?；蔫b定及定量。蛋白質泛素化修飾組學技術：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導了真核生物體內(nèi)80%~85%的蛋白質降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質的活性和定位，調控包括細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA 損傷修復以及免疫應答等在內(nèi)的多種細胞活動。蛋白質翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質的定位。

蛋白質翻譯后修飾分析策略：早期蛋白質組研究的大部分工作集中在細胞生長的不同時期，或疾病或有絲分裂原刺激后的蛋白質表達水平的變化。然而，許多生命過程不只受蛋白質的相對豐度控制，還受時空分布可逆的翻譯后修飾控制。因此，揭示翻譯后修飾的規(guī)律是了解蛋白質復雜性和多樣的生物學功能的前提。蛋白質的翻譯后修飾是一個復雜的過程。目前，發(fā)現(xiàn)的比較常見的修飾類型是糖基化、泛素化和磷酸化。樣品中翻譯后修飾蛋白質含量低、動態(tài)范圍廣給相關研究帶來了很大的挑戰(zhàn)?；诜g后修飾蛋白的異質性和相對豐度低的特點，主要利用凝膠、生物質譜和生物信息學工具對其進行研究。用于PTM分析的質譜方法類似于用于“常規(guī)”蛋白質鑒定的方法，包括自下而上、自中而下和自上而下的蛋白質組學分析。質譜可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測。杭州蛋白質丙二?；揎椊M學費用

質譜可以分辨蛋白質修飾前和修飾后分子量上的變化。哈爾濱氧化修飾蛋白質組學研究

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