翻譯后修飾蛋白組學分析：蛋白質組學的研究的工作不只聚焦于細胞不同生長時期或是疾病條件下的蛋白質表達水平變化，許多至關重要的生命進程不只由蛋白質相對豐度控制，更重要的是被時空特異分布的、可逆的翻譯后修飾所調控，因而揭示翻譯后修飾發(fā)生規(guī)律是解析蛋白質復雜多樣的生物功能的一個重要前提。蛋白質發(fā)生翻譯后修飾時其分子質量會發(fā)生響應的改變，通過質譜能夠精確測定蛋白質或多肽的分子質量。同時，發(fā)生翻譯后修飾的蛋白質再樣本中含量低且動態(tài)范圍廣，所以在質譜檢測前需要對發(fā)生修飾的蛋白質或肽段進行富集。蛋白質翻譯后修飾在蛋白質中磷酸化位點分析時應該注意些什么問題？廣東蛋白質乙?；揎椊M學主要方式
蛋白翻譯后修飾檢測：由于PTMs在基礎生物學以及疾病發(fā)病機理中的重要性，因此非常需要對蛋白質的翻譯后修飾進行檢測。對蛋白翻譯后修飾進行研究時通常需要富集步驟，因為這些翻譯后修飾的蛋白質相對含量較低。大多數PTMs的檢測方法與富集策略結合在一起開發(fā)，以提供比較好的機會來識別、驗證和研究蛋白翻譯后修飾的功能。但是，在檢測已有特異性翻譯后修飾抗體的修飾蛋白質時，可能不需要富集步驟。質譜技術，通過測定肽段的分子量可以對該肽段的翻譯后修飾情況進行檢測，并可以對翻譯后修飾蛋白進行定性和定量分析。湖北棕櫚?；揎椀鞍踪|組學分析蛋白質翻譯后修飾組學磷酸化修飾具有可逆的特性。
蛋白質磷酸化修飾類型：根據磷酸氨基酸殘基的不同，可將磷酸化蛋白質分為4類，即O-磷酸鹽蛋白質、N-磷酸鹽蛋白質、?；姿猁}蛋白質和S-磷酸鹽蛋白質。1、O-磷酸鹽蛋白質通過羥氨基酸（如絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸）的磷酸化形成。2、 N-磷酸鹽蛋白質通過精氨酸、賴氨酸或組氨酸的磷酸化形成。3、 ?；姿猁}蛋白質通過天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成。4、 S-磷酸鹽蛋白質通過半胱氨酸磷酸化形成。蛋白質磷酸化修飾鑒定方法：免疫印跡技術是在凝膠電泳和固相免疫測定技術基礎上發(fā)展起來的、根據特定抗原-抗體的特異性反應來檢測復雜樣品中的某種蛋白質的免疫生化分析方法。
蛋白質學組翻譯后修飾的研究策略：目前，有幾種分析蛋白質翻譯后修飾的策略，包括質譜（MS）、Eastern blotting、放射性標記和Western blotting。放射性標記和Western blotting是比較傳統(tǒng)、特異性和相對定量的方法。該過程需要事先知道翻譯后修飾類型。局限性包括抗體的特異性和可用性。質譜技術也常被用于翻譯后修飾分析，不受修飾類型和相關修飾位點的現有知識的限制。自下而上：自下而上的技術是蛋白質組學研究中使用的質譜策略之一。在根據序列鑒定肽之前，需要使用蛋白酶消化蛋白質。由于該技術不能保證在檢測過程中被檢測肽的完整性和穩(wěn)定性，因此無法獲得不同蛋白質翻譯后修飾之間關系的信息，這意味著它無法檢測到某些修飾。因此，該方法不適用于分析組蛋白的組合翻譯后修飾。常見的蛋白質翻譯后修飾包括泛素化。
蛋白質翻譯后修飾組學：血漿蛋白糖基化修飾分析：蛋白質糖基化指碳水化合物通過共翻譯或翻譯后修飾的方式附著到蛋白質上的過程，是一種常見的蛋白質翻譯后修飾。分泌的細胞外蛋白常被糖基化，糖基化蛋白通常是重要的整合膜蛋白。血漿中的蛋白質包括維持機體正常生理狀態(tài)的蛋白質和機體分泌、滲漏、脫落的蛋白質，其中不乏存在一些糖基化蛋白質。而蛋白質糖基化修飾不只影響蛋白質的空間構象、生物活性、運輸和定位，而且在分子識別、細胞通信、信號轉導等特定生物過程中發(fā)揮著至關重要的作用。因此對血漿蛋白糖基化進行分析，有助于研究血漿蛋白的生理功能等。在細胞中，乙酰化修飾的反應由乙?；D移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙酰基轉移并添加在蛋白質賴氨酸殘基上。哈爾濱甲基化修飾蛋白質組學類型
目前對乙?；揎椀墓δ苎芯恐饕性趯毎D錄調控，以及對代謝通路的調控這兩個方面。廣東蛋白質乙?；揎椊M學主要方式
蛋白質磷酸化修飾組學技術：蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一。磷酸化修飾本身所具有的簡單、靈活、可逆的特性，以及磷酸基團的供體ATP的易得性，使得磷酸化修飾被真核細胞所選擇接受成為一種普遍的調控手段。蛋白質的磷酸化和去磷酸化這一可逆過程，幾乎調節(jié)著包括細胞的增殖、發(fā)育、分化、細胞骨架調控、細胞凋亡、神經活動、肌肉收縮、新陳代謝發(fā)生等生命活動的過程，并且可逆的蛋白質磷酸化是目前所知道的主要的信號轉導方式。目前已經知道有許多人類疾病是由于異常的磷酸化修飾所引起，而有些磷酸化修飾卻是某種疾病所導致的后果。廣東蛋白質乙?；揎椊M學主要方式
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